Принцип сокращения и расслабления мышц

[Познышев Вадим]

В расслабленной мышце количество ионов Са2+ очень невелико, и присутствующий тропонин не позволяет головной части миозина соединиться с актином. В результате мышца остается расслабленной. 2010Ф36
Сокращение мышц регулируется в основном ионами Са2+, которые высвобождаются из саркоплазматического ретикулума (СПР) под воздействием нервного импульса. В результате действия нервного импульса концентрация ионов Са2+ в саркоплазме увеличивается от 10**-7 до 10**-6 моль/л, что приводит к переориентации тропонина и тропомиозина по направлению к миозину. СПР представляет собой сложную мембранную сеть, покрывающую каждую миофибриллу, и его основными функциями являются поддержание баланса содержания ионов Са2+ и Mg2+, регуляция ферментативной активности, а также регуляция содержания АТФ, креатинфосфата и гликогена в мышцах. Излишек АТФ сохраняется в мышцах в виде креатинфосфатаи АДФ. Сокращение и расслабление мышц — процессы, идущие с поглощением энергии.
В случае срочной необходимости (например, при тяжелой физической работе) энергия в форме АТФ образуется по реакции:

Креатинфосфат + АДФ —> креатин + АТФ

Высвобождение ионов Са2+ инициирует активацию фермента миозин-АТФазы и вызывает гидролиз АТФ до АДФ ифосфата (Ф) с выделением энергии по реакции:

АТФ —> АДФ + Ф + энергия

Выделившаяся энергия приводит к изменению конфигурации головной части миозина — она соединяется с актином, и происходит сокращение мышцы. В результате этого процесса актин и миозин перестают находиться в виде отдельных волокон, образуя актомиозиновый комплекс, в котором актин и миозин прочно связаны вместе посредством поперечных сшивок.

Как сказано выше, когда под действием нервного импульса ионы кальция связываются с актином, его конфигурация немного изменяется, что позволяет головной части миозина соединиться с актином. Актин скользит вдоль миозина, и поэтому степень перекрывания молекул актина и миозина увеличивается по сравнению с перекрыванием в расслабленном состоянии. Эта «теория скольжения» основана на том факте, что ширина I-полосы (I-band) и H-участка (H-zone) уменьшается при сокращении мышцы, поскольку тонкие филаменты вовлекаются в пространство между толстыми филаментами в центр каждого саркомера. Ширина или толщина нитей актина и миозина не изменяется в процессе скольжения, просто тонкий филамент (актин) проскальзывает вглубь Н-участка (H-zone), и область перекрывания этих образований увеличивается.
Вследствие такого увеличения степени перекрывания длина саркомера уменьшается, и протекание этого процесса в тысячах отдельных саркомеров вызывает общее сокращение длины мышцы.
Длина отдельного саркомера в процессе сокращения может уменьшиться до 50%.

Расслабление мышцы после сокращения происходит за счет связывания ионов Са2+. СПР снова поглощает излишние ионы Са2+ из саркоплазмы. В результате активации фермента актомиозин-АТФазы образуется АТФ, необходимый для отделения актина от миозина и перехода актомиозинового комплекса снова в состояние, соответствующее расслабленной мышце, где оба филамента находятся отдельно друг от друга. Энергия, необходимая как для сокращения, так и для расслабления, образуется при гидролизе АТФ. Таким образом, при движении мышечного волокна химическая энергия АТФ превращается в механическую.