Справка: Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH2, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).
wikipedia
----------------------------------------------------------------------------------------------
Аминокислоты можно рассматривать как строительные блоки в структуре молекул белков. Несмотря на то, что сегодня известно около 190 аминокислот, лишь 20 из них требуются человеку для синтеза всех необходимых белков. 2010Ф36
Все эти 20 аминокислот относятся к альфа-аминокислотам, поскольку обе функциональные группы — и «кислотные» карбоксильные группы (—СООН), и «щелочные» аминогруппы (-NH2) — связаны с одним и тем же атомом углерода, положение которого обозначают буквой α (Cα). Этот α-углеродный атом также называют «асимметрическим» или «хиральным», поскольку с ним связаны четыре различные группы. Глицин, самая простая аминокислота, является единственной не хиральной аминокислотой.
Остальная часть молекулы, чаше всего обозначаемая R—, в большинстве случаев является самой важной частью аминокислоты, определяющей ее индивидуальные особенности и полярность.
Как говорилось выше, в основном все α-аминокислоты являются хиральными, т.е. существуют два изомера одной и той же молекулы, которые являются зеркальным отражением друг друга, но при этом не идентичны. Такие изомеры называются оптическими, или стереоизомерами.
Хиральные аминокислоты существуют в двух конфигурациях, известных как L- и D-стереоизомеры,
точнее левовращающие (L-) и правовращающие (D-) пространственные формы:
Оптическая изомерия, связанная с пространственной асимметрией молекул, проявляется в способности веществ вращать плоскость поляризованного луча света. В зависимости от направления вращения (влево или вправо) стреоизомеры называют право- или левовращающими (D- и L-формы соответственно).
Боковые группы аминокислот могут представлять собой атом водорода или более сложные молекулярные структуры, включая циклические:
Восемь из этих 20 аминокислот являются «незаменимыми» и должны поступать в организм человека извне, поскольку синтезироваться в организме человека эти аминокислоты не могут. Их отсутствие или недостаточное количество в пище может привести к болезни или даже к смерти.
Остальные 12 аминокислот могут быть синтезированы организмом, поскольку с пищей поступают все соединения, необходимые для этого синтеза. Белки, содержащиеся в пище, в процессе пищеварения распадаются на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются необходимые для организма белки.
К незаменимым аминокислотам относятся следующие:
Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Треонин Валин Триптофан Фенилаланин
Все остальные 12 аминокислот могут синтезироваться в организме с использованием азота, поступающего в составе пищи:
Аланин Аргинин Аспарагиновая кислота Пролин Тирозин Серин
Аспарагин Цистеин Глютаминовая кислота Гистидин Глютамин Глицин
Биологическая ценность* пищевых продуктов определяется незаменимыми аминокислотами, присутствующими в наименьшей относительной концентрации. Продукт может иметь высокое содержание семи из восьми незаменимых аминокислот при очень низком содержании восьмой, и именно она в данном случае будет определять биологическую ценность продукта в целом. Это основано на том факте, что если незаменимые аминокислоты будут поступать только из этого продукта, той аминокислоты, содержание которой мало, будет постоянно «не хватать», результатом чего будет развитие заболевания, поскольку организм не может синтезировать эту единственную аминокислоту.
В химическом отношении аминокислоты относятся к группе «слабых кислот» и находятся в растворе в виде цвиттер-ионов (рисунок ниже) при значении рН среды 5,4— 5,7. В этом случае группа -СООН находится в виде отрицательно заряженного иона -СОО- и может присоединять ион водорода (Н+), тогда как группа -NH2находится в виде положительно заряженного иона -NH3+, который может отдавать ион Н+.
При низких значениях рН, т. е. в кислой среде, отрицательно заряженная карбоксильная группа (—СОО~) способна присоединять ион Н+ и выступает как основание. В среде с высоким значением рН, т. е. в щелочной, положительно заряженная аминогруппа —NH3+ высвобождает ион Н+ и поэтому выступает как кислота.
Группа —NH2 нейтрализуется, и вся аминокислота приобретает отрицательный заряд благодаря присутствию группы —СОО-. Аминокислоты способны отдавать или присоединять ионы Н+ без изменения своего значения рН, что обусловливает «буферную способность» аминокислот и, соответственно, белков.
Буферная способность определяется количеством отданных или присоединенных ионов, после превышения которого рН белка начинает изменяться.
* В настоящее время понятие «биологическая ценность» используют для характеристики качества пищевого белка.
Этот показатель отражает степень соответствия аминокислотного состава данного белка потребностям организма (в первую очередь по незаменимым аминокислотам). Но для полной оценки биологической ценности следует учитывать не только содержание аминокислот в белке, но и его перевариваемость и усвояемость организмом человека.
Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:
источник