Белки включают в себя углерод, кислород, водород, а также азот, некоторые содержат серу, фосфор и железо. В процентном соотношении белки содержат около 52% углерода, 19% кислорода, 16% азота, 6% водорода и небольшое количество серы. Белки представляют собой макромолекулы, которые состоят из аминокислот, соединенных между собой в результате реакции кислотной карбоксильной группы —СООН одной аминокислоты и основной аминогруппы —NH2 другой.
При реакции конденсации происходит отщепление воды, и для этого процесса требуется в первую очередь энергия. Вода образуется из группы -ОН, входящей в состав карбоксильной группы и атома водорода аминогруппы.
Связи, образующиеся между двумя аминокислотами, называются пептидными, они представляют собой типичные мостики -CO-NH—. Пептиды состоят из нескольких связанных вместе аминокислот, олиго-пептиды имеют в своем составе до десяти аминокислот.
Молекулярная масса выражается в а.е.м. — атомных единицах массы, иногда в качестве единицы измерения используют дальтон (Да) или килодальтон (кДа), 1а.е.м. равна 1Да и составляет одну двенадцатую часть массы атома
. Молярная масса является массой 1 моля, выраженной в граммах, и численно равна молекулярной массе. В 1 моле любого вещества содержится 6*10**23 атомов одного и того же типа.
Белки имеют различную растворимость и, как правило, не имеют цвета и вкуса.
Перевариваемость белков мяса составляет около 95%, как и белков молока или яиц, тогда как для растительных белков этот показатель составляет примерно 85%.
Биологическая ценность белков мяса составляет 0,76 по сравнению с биологической ценностью женского молока, принятой за 1,0. В белках, соединенных вместе пептидными связями, гидрофильные группы ориентированы вглубь молекулы, тогда как липофильные (гидрофобные) группы ориентированы наружу. Это приводит к возникновению различных структур белков.
Белки имеют 4 уровня структуры.
1. Первичная структура белка является его пептидным «скелетом» или полипептидной цепью, образованной посредством пептидных связей. Цепочка полипептидов состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется генетически. Полипептидная цепочка линейна и не разветвлена, никакие иные связи, кроме пептидных, не участвуют в образовании этой структуры.
2. Вторичная структура представляет собой правильную повторяющуюся свернутую структуру, имеющую форму либо α-спирали, либо β-складчатой поверхности. Она стабилизирована водородными связями между амидными группами пептидных связей, присутствующими в аминокислотной цепочке, и карбонильными группами. Водородные связи образуют характерный мостик H.....H
3. Третичные структуры образуются за счёт беспорядоченного сворачивания в трех измерениях вторичных структур.
Третичные структуры стабилизируются связывающими силами: ионными связями, дисульфидными мостиками, силами Ван-дер-Ваальса и гидрофобными взаимодействиями. В третичных структурах свертывание молекул происходит самопроизвольно и неупорядоченно, в отличие от вторичной структуры.
4. Четвертичная структура образуется в тех случаях, когда две или более отдельных полипептидных цепочки функционируют как единое целое. Взаимодействие между разными полипептидами создает олигомерную структуру, стабилизируемую нековалентными связями. В этой структуре действуют также слабые водородные и сульфидные связи, и в целом молекула может иметь форму фибрилл (нитей) или глобул.
Хорошо иллюстрирует четвертичную структуру молекула гемоглобина, где глобин окружен четырьмя молекулами гема.
Эти изменения структуры хорошо известны как денатурация, которая может происходить под воздействием высокой температуры (при термообработке), изменения рН (подкисление), высоких концентраций соли (посол) или при низких значениях активности воды.
Вследствие денатурации белок изменяет свою конфигурацию от высокоорганизованной нативной структуры в менее организованную денатурированную структуру. Из-за этого изменения трехмерной конфигурации белок теряет свою нативную форму и больше не является «функциональным».
Процесс денатурации, как правило, необратим, и третичная структура, так же как и четвертичная, претерпевает изменения в первую очередь. Однако, довольно часто, вторичная структура также нарушается, особенно при необратимой денатурации. Первичная же структура в процессе денатурации не изменяется.
В большинстве стран широко используется анализ мясных продуктов на содержание белка, основанный на методе Кьельдаля. Этот метод предусматривает определение общего азота в мясном продукте, и основан на том факте, что в белке содержится определенное количество азота (16%). После определения «общего» азота полученный результат умножают на коэффициент 6.25, рассчитывая таким образом содержание белка в мясе или мясном продукте.
Коэффициент 6,25 получается при делении 100 (пересчет на 100% общего белка) на 16 (содержание азота в мясном белке).