Строение и физиология мышц
Добавлено: 03 июл 2013, 17:03
Отдельная мышца имеет тонкую оболочку из соединительной ткани, называемой эпимизиумом, которая является продолжением сухожилия. Мышца разделена на пучки мышечных волокон, каждый из которых также покрыт тонкой прослойкой соединительной ткани — перимизиумом. В свою очередь каждый пучок состоит из отдельных мышечных волокон, покрытых оболочкой из соединительной ткани, известной как эндомизиум. 2010Ф36Под эндомизиумом находится еще одна прослойка — сарколемма, по структуре напоминающая сеть. Она непосредственно связана с филаментами актина и миозина, основными компонентами мышечного волокна. Внутриклеточное вещество мышечного волокна представляет собой жидкость, которая называется саркоплазмой (цитоплазмой) и содержит около 80% воды, в которой растворены белки, ферменты, липиды, углеводы, неорганические соли и побочные продукты метаболизма.
В состав нежирного мяса входит 70-75% воды, 22% белка, около 2—4% внутримышечного жира и около 2% других компонентов, таких как фосфаты и минеральные вещества. Из 22% белка примерно 13% приходится на долю миофибриллярных белков (растворимы в растворе соли), 7% — саркоплазматических белков (растворимы в воде или в очень слабом растворе соли). Если принять общее содержание белка в нежирном мясе за 100%, то миофибриллярные белки составляют 55—60%, саркоплазматические — около 30%, белки соединительной ткани — около 10—15%.
Основными миофибриллярными белками, составляющими до 55-60% от общего количества миофибриллярных белков, являются миозин (около 42%) и актин (около 16%). Кроме них, к миофибриллярным белкам относятся тропомиозин, тропонин и актинин. Однако по отношению к общей мышечной массе актин имиозин составляют лишь около 7-8%, и в мышцах содержится только около 70 г растворимого белка (актина и миозина) на килограмм. Актин и миозин также известны как миофиламенты и отвечают за сокращение и расслабление мышц.
Саркоплазматические белки насчитывают около 90 различных видов, основными из которых являются альбумины и глобулины. Альбумины полностью растворимы в воде, тогда как глобулины растворимы только в слабых растворах соли и нерастворимы в чистой воде. Миоглобин, придающий красный цвет мышечной ткани, и гемоглобин, обусловливающий цвет крови, являются наиболее важными представителями глобулинов. Саркоплазматические белки отвечают за метаболизм в клетках животных тканей. Основным представителем группы белков соединительной ткани является коллаген (40—60%) и некоторое количество тропоколлагена, присутствует также эластин (около 10%). Следовательно, значительная часть соединительной ткани, около 30%, состоит из других нерастворимых белков. Миофибриллярные белки денатурируют при 67-72 °С, тогда как температура денатурации саркоплазматических белков составляет примерно 62-70 °С, хотя некоторые саркоплазматические белки денатурируют уже при 50 "С. Соединительная ткань при 60—65 °С сжимается, уменьшаясь в размерах, а продолжительное воздействие высокой температуры (до 90—95 °С) при высокой влажности приводит к переходу коллагена в желатин. Как упоминалось ранее, после еще более длительной термообработки желатин расщепляется на отдельные цепочки проколлагена.
Прочность связывания воды с мышечной тканью различна. Так, вода, связанная с белком, составляет 4—6% от общего количества влаги мышечной ткани. Эта часть воды связана настолько сильно, что не замерзает даже при температуре около -45 °С. Степень связывания воды, находящейся между миофибриллами исоставляющей около 55—60% от общего количества влаги, зависит от рН мяса. Такая связанная с фибриллами вода известна как иммобилизованная (удерживаемая) вода, но связи в этом случае слабее, чем при взаимодействии с белком. Вода, присутствующая в саркоплазме, составляет около 20-25%; она является свободной. И наконец, внеклеточная вода составляет 8—14% общего количества и находится с наружной стороны клеточных мембран в капиллярах.
Сокращающиеся единицы мышечного волокна называются саркомерами. Бицепс человека насчитывает около 109 таких единиц. Саркомер, длина которого около 2 мм, располагается между двумя Z-линиями. Актин связан с Z-линией одним из своих концов. Миозин, с другой стороны, связан с М-линией. Зона частичного перекрывания миозина и актина получила название I-полоса, зона, в которой миозин и актин не накладываются друг на друга, — H-участок. Участок, соответствующий миозину, называют A-полосой. При описанном взаимном расположении актина и миозина на мышечном волокне под микроскопом видны поперечные полосы, а актин и миозин располагаются в виде гексагональной структуры.
Миозин, «толстый» филамент, состоит примерно из 280 молекулярных единиц белка миозина, имеющих длинный «хвост» и две грушевидные «головы». Молекулярная масса миозина составляет около 490 000. Хвост молекулы называют легким миозином, а голову — тяжелым. Изоэлектрическая точка (pi) миозина, в которой количество отрицательно и положительно заряженных групп одинаково, наблюдается при значении рН 5,0. Миозин растворим в растворах соли с концентрацией от 1 до 6%. При более высокой концентрации соли миозин денатурирует итеряет свои функциональные свойства (нативность). В хвостовой части молекулы миозина содержится много аминокислот, имеющих свободные кислотные (—СОО-) и щелочные (NH3+) группы, которые притягиваются друг к другу. Взаимодействие заряженных групп обеспечивает объединение структурных единиц толстого фила-мента вместе, а также обусловливают ограниченную растворимость миозина в воде. Миозин также является носителем фермента миозин-АТФазы (где АТФ — аденозинтрифосфат), играющего основную роль в движении мышечных волокон при сокращении и расслаблении мышц.
Актин, тонкий филамент, содержит мономерный или глобулярный G-актин, который вместе с тропонином, тропомиозином и актинином образует волокнистый, или фибриллярный, F-актин. Молекулярная масса G-актина составляет около 40 000, молекула содержит около 350 аминокислот. Для образования F-актина требуется около 360 молекул G-актина, глобулы которых расположены в виде двух цепочек, перевитых между собой в двойную спираль подобно нитке жемчуга. Такая «жемчужная нить» F-актина закручена вокруг жгута тропомиозина, который, в свою очередь, состоит из двух закрученных цепочек. После каждой седьмой молекулы актина в цепочке присутствует тропониновый комплекс, состоящий из тропонина I, С и Т. Независимо от вида тропонин обладает высоким сродством к ионам Са2+. Тропонин и тропомиозин оказывают контролирующее и регулирующее воздействие на сокращение и расслабление мышечных волокон, но непосредственно в этих процессах не участвуют. Денатурация сокращающихся волокон миозина и актина начинается при 55-60 "С.
Количество воды, находящейся в связанном состоянии в мышечной ткани, существенно зависит от свободного пространства между волокнами актина и миозина, но решающую роль играет значение рН. Известно, что обычно при значениях рН выше или ниже pi влагоудерживающая способность (ВУС) мяса повышается, но для мышечной ткани больший интерес представляют значения рН, превышающие рi.
Снижение рН мяса до уровня рi приводит к снижению ВУС. В среде, близкой к pi актомиозинового комплекса, т. е. при рН 5,2, большинство групп —СООН находятся в виде анионов —СОО-, а большинство групп -NH2— в виде катионов —NH3+.
Положительно и отрицательно заряженные ионы притягиваются, и молекула белка прочно связана воедино. В таких условиях молекула белка имеет нулевой суммарный заряд, поскольку количество положительно иотрицательно заряженных групп в ней одинаково. В результате белок может связать лишь незначительное количество воды. Увеличение количества групп как с отрицательным, так и с положительным зарядом в белковой молекуле увеличивает ВУС мышечной ткани, поскольку в этом случае белок не так плотно упакован, как в изоэлектрической точке. Количество отрицательных зарядов превышает количество положительных при значении рН выше, чем pi белка, в этом случае ВУС увеличивается.
Волокна (филаменты) отталкиваются друг от друга, и пространство или зазор между актином и миозином увеличивается, что позволяет соединиться с белком большему количеству воды. В свежем мясе очень сходное явление можно наблюдать при значении рН ниже изоэлектрической точки, когда количество положительных зарядов превосходит количество отрицательных.
В тех случаях, когда аминогруппы присутствуют в мышечной ткани в виде нейтральных групп —NH2, связь между актином и миозином ослабевает. При ослаблении этой связи в волокнистой структуре может удерживаться большее количество воды; такая иммобилизованная вода не является свободной, она достаточно прочно связана. Таким образом, имеет место повышенное отталкивание между актином и миозином, в результате чего возникает капиллярный эффект, способствующий поглощению новых количеств воды. Капиллярный эффект можно сравнить с легким эффектом втягивания, который можно наблюдать, если поместить соломинку в стакан с водой: уровень воды в соломинке будет немного выше уровня воды в стакане. Положительное воздействие капиллярного эффекта на ВУС мышечной ткани заканчивается при значении рН около 6,4, поскольку отдельные волокна находятся настолько далеко друг от друга в этой точке, что эффект «втягивания» больше не проявляется. В целом повышенное значение рН (а следовательно, увеличение количества отрицательных зарядов) в мышечной ткани приводит к расширению зазора между актином и миозином вследствие усиления отталкивания и, в сочетании с капиллярным эффектом, приводит к тому, что мышечная ткань может связать больше воды.
Добавление соли к мышечной ткани приводит к изменению количества зарядов в мышечных волокнах, что в свою очередь вызывает набухание волокнистой структуры, и, как следствие, увеличение ВУС. Положительно заряженные ионы натрия (Na+) довольно слабо связаны отрицательными зарядами белковой молекулы. С другой стороны, анионы хлора (Сl-) связаны в молекуле белка довольно прочно, их заряд нейтрализуется или исключается из сферы реакции. «Слабая» связь иона натрия вызывает небольшое смещение изоэлектрической точки мышечной ткани в сторону снижения рН примерно до 5,0. В то же время присутствие этих катионов создает больше пространства между волокнами при некоторых значениях рН мяса.
Основными миофибриллярными белками, составляющими до 55-60% от общего количества миофибриллярных белков, являются миозин (около 42%) и актин (около 16%). Кроме них, к миофибриллярным белкам относятся тропомиозин, тропонин и актинин. Однако по отношению к общей мышечной массе актин имиозин составляют лишь около 7-8%, и в мышцах содержится только около 70 г растворимого белка (актина и миозина) на килограмм. Актин и миозин также известны как миофиламенты и отвечают за сокращение и расслабление мышц.
Саркоплазматические белки насчитывают около 90 различных видов, основными из которых являются альбумины и глобулины. Альбумины полностью растворимы в воде, тогда как глобулины растворимы только в слабых растворах соли и нерастворимы в чистой воде. Миоглобин, придающий красный цвет мышечной ткани, и гемоглобин, обусловливающий цвет крови, являются наиболее важными представителями глобулинов. Саркоплазматические белки отвечают за метаболизм в клетках животных тканей. Основным представителем группы белков соединительной ткани является коллаген (40—60%) и некоторое количество тропоколлагена, присутствует также эластин (около 10%). Следовательно, значительная часть соединительной ткани, около 30%, состоит из других нерастворимых белков. Миофибриллярные белки денатурируют при 67-72 °С, тогда как температура денатурации саркоплазматических белков составляет примерно 62-70 °С, хотя некоторые саркоплазматические белки денатурируют уже при 50 "С. Соединительная ткань при 60—65 °С сжимается, уменьшаясь в размерах, а продолжительное воздействие высокой температуры (до 90—95 °С) при высокой влажности приводит к переходу коллагена в желатин. Как упоминалось ранее, после еще более длительной термообработки желатин расщепляется на отдельные цепочки проколлагена.
Прочность связывания воды с мышечной тканью различна. Так, вода, связанная с белком, составляет 4—6% от общего количества влаги мышечной ткани. Эта часть воды связана настолько сильно, что не замерзает даже при температуре около -45 °С. Степень связывания воды, находящейся между миофибриллами исоставляющей около 55—60% от общего количества влаги, зависит от рН мяса. Такая связанная с фибриллами вода известна как иммобилизованная (удерживаемая) вода, но связи в этом случае слабее, чем при взаимодействии с белком. Вода, присутствующая в саркоплазме, составляет около 20-25%; она является свободной. И наконец, внеклеточная вода составляет 8—14% общего количества и находится с наружной стороны клеточных мембран в капиллярах.
Сокращающиеся единицы мышечного волокна называются саркомерами. Бицепс человека насчитывает около 109 таких единиц. Саркомер, длина которого около 2 мм, располагается между двумя Z-линиями. Актин связан с Z-линией одним из своих концов. Миозин, с другой стороны, связан с М-линией. Зона частичного перекрывания миозина и актина получила название I-полоса, зона, в которой миозин и актин не накладываются друг на друга, — H-участок. Участок, соответствующий миозину, называют A-полосой. При описанном взаимном расположении актина и миозина на мышечном волокне под микроскопом видны поперечные полосы, а актин и миозин располагаются в виде гексагональной структуры.
Снижение рН мяса до уровня рi приводит к снижению ВУС. В среде, близкой к pi актомиозинового комплекса, т. е. при рН 5,2, большинство групп —СООН находятся в виде анионов —СОО-, а большинство групп -NH2— в виде катионов —NH3+.
Положительно и отрицательно заряженные ионы притягиваются, и молекула белка прочно связана воедино. В таких условиях молекула белка имеет нулевой суммарный заряд, поскольку количество положительно иотрицательно заряженных групп в ней одинаково. В результате белок может связать лишь незначительное количество воды. Увеличение количества групп как с отрицательным, так и с положительным зарядом в белковой молекуле увеличивает ВУС мышечной ткани, поскольку в этом случае белок не так плотно упакован, как в изоэлектрической точке. Количество отрицательных зарядов превышает количество положительных при значении рН выше, чем pi белка, в этом случае ВУС увеличивается.
Волокна (филаменты) отталкиваются друг от друга, и пространство или зазор между актином и миозином увеличивается, что позволяет соединиться с белком большему количеству воды. В свежем мясе очень сходное явление можно наблюдать при значении рН ниже изоэлектрической точки, когда количество положительных зарядов превосходит количество отрицательных.
В тех случаях, когда аминогруппы присутствуют в мышечной ткани в виде нейтральных групп —NH2, связь между актином и миозином ослабевает. При ослаблении этой связи в волокнистой структуре может удерживаться большее количество воды; такая иммобилизованная вода не является свободной, она достаточно прочно связана. Таким образом, имеет место повышенное отталкивание между актином и миозином, в результате чего возникает капиллярный эффект, способствующий поглощению новых количеств воды. Капиллярный эффект можно сравнить с легким эффектом втягивания, который можно наблюдать, если поместить соломинку в стакан с водой: уровень воды в соломинке будет немного выше уровня воды в стакане. Положительное воздействие капиллярного эффекта на ВУС мышечной ткани заканчивается при значении рН около 6,4, поскольку отдельные волокна находятся настолько далеко друг от друга в этой точке, что эффект «втягивания» больше не проявляется. В целом повышенное значение рН (а следовательно, увеличение количества отрицательных зарядов) в мышечной ткани приводит к расширению зазора между актином и миозином вследствие усиления отталкивания и, в сочетании с капиллярным эффектом, приводит к тому, что мышечная ткань может связать больше воды.